Материалы для самостоятельной работы по биохимии

Развитие физической культуры и спорта – одно из приоритетных направлений политики нашего государства. Это – важнейшая составляющая национального проекта «Здоровье». Решение задач развития физической культуры и спорта напрямую связано с подготовкой высококвалифицированных кадров в данной области.

Подготовка учителей физической культуры в педагогических колледжах включает изучение комплекса медико-биологических дисциплин, среди которых особое место занимает биохимия. Биохимия входит отдельным блоком в дисциплину «Физиология с основами биохимии». Цель биохимии – раскрыть законы жизнедеятельности организма человека на молекулярном уровне.

Настоящее методическое пособие подготовлено с целью систематизации и закрепления теоретических знаний и практических умений студентов; углубления и расширения теоретических знаний; формирования самостоятельности мышления, способностей к саморазвитию и самосовершенствованию. Пособие включает пять модулей: «Химический состав живой материи», «Статическая биохимия», «Динамическая биохимия», «Основы биоэнергетики», «Спортивная биохимия». Для студентов специальности «Физическая культура» основным разделом является «Спортивная биохимия». Основой изучения «Спортивной биохимии» являются «Статическая биохимия», «Динамическая биохимия» и «Основы биоэнергетики». Статическая биохимия изучает строение биологических молекул их функции, динамическая -  процессы метаболических превращений биологических молекул и связанных с ними превращений энергии.

Каждый модуль содержит следующие разделы: вопросы и задания для самостоятельной работы и тесты для самопроверки. Кроме того, в учебном пособии представлены глоссарий по всем изучаемым вопросам и принятые в биохимии сокращения. Студенты на основе плана самостоятельной работы по дисциплине должны решать следующие задачи: изучить рекомендуемую литературу, изучить основные термины в глоссарии, выполнить задания для самостоятельной работы.

Модуль 1. Химический состав живой материи

1.1 Химический состав организмов, функции неорганических ионов. Структура, свойства и биологические функции воды; промежуточные органические соединения.

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 5 - 11[1].
2. Дайте определения следующим терминам: макробиогенные, олигобиогенные, микробиогенные и ультрамикробиогенные элементы; водородная связь; амфифильность; гидрофильные и гидрофобные молекулы.
3. Какое строение имеет молекула воды? Каковы её физические свойства?
4. Покажите образование водородной связи между молекулами воды и этанола.
5. Каковы биологические функции воды в организме человека? Приведите примеры

Тест 1.

Содержание олигобиогенных элементов составляет:

а) более 0,01%;

б) менее 0,01%;

в) более 0,1%;

г) менее 0,1%.

Калий и натрий относятся к элементам:

а) макробиогенным;

б) олигобиогенным;

в) микробиогенным;

г) ультрамикробиогенным.

В воде растворяются все соединения кроме:

а) этанола;

б) уксусной кислоты;

в) ацетата натрия;

г) диэтилового эфира;

При взаимодействии карбоновой кислоты и спирта в присутствии серной кислоты образуется:

а) амид;

б) сложный эфир;

в) простой эфир;

г) соль.

Молочная кислота относится к:

а) гидроксикислотам;

б) оксокислотам;

в) аминокислотам;

г) высшим жирным кислотам.

Белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды относятся к:

а) промежуточным соединениям;

б) биополимерам;

в) макроциклическим соединениям;

г) субъединицами

Митохондрия является:

а) биополимером;

б) надмолекулярным комплексом;

в) клеточной органеллой;

г) носителем информации

1. Молекулы, содержащие как гидрофильные, так и гидрофобные фрагменты называются . . .
2. Взаимодействие атома водорода с более электроотрицательным атомом, имеющее частично донорно-акцепторный, частично - электростатический, называется . . .
3.  Карбоновые кислоты с длинными углеводородными радикалами называются. . .

Модуль 2. Статическая биохимия

2.1 Белки: состав, строение, свойства и функции

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 14-30 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: аминокислоты, амфотерность аминокислот, заменимые аминокислоты, незаменимые аминокислоты, полузаменимые аминокислоты, белки, первичная структура белка, вторичная структура белка, третичная структура белка, четвертичная структура белка, водородная связь, денатурированный белок.
3. Заполните таблицу: «Протеиногенные аминокислоты». [1]

Таблица 1 – Протеиногенные аминокислоты

 

Название.	Формула.	Сокращённое обозначение
1. 2. и т.д.

 

1. Какой класс органических соединений называют аминокислотами? Какие свойства характерны для аминокислот?
2. Пользуясь таблицей задания 3 выпишите формулы аминокислот с гидрофобными боковыми радикалами и гидрофильными боковыми радикалами
3. Какие аминокислоты относятся к заменимым, незаменимым и полузаменимым? Приведите примеры.
4. Какие аминокислоты относятся к кислым, а какие к основным?
5. Напишите структурные формулы всех возможных тетрапептидов, в состав которых входят глицин, тирозин, метионин и лизин. Назовите все пептиды.
6. Какие типы взаимодействий поддерживают третичную структуру белка?
7. Напишите схему кислотного гидролиза тетрапептида (Н) тир-гли-вал-лей (ОН).

Тест 1.


Белки – биополимеры, мономерами, которых являются:

а) карбоновые кислоты;

б) амины;

в) β-аминокислоты;

г) α-аминокислоты.

В белках аминокислотные остатки связаны между собой:

а) водородным связями;

б) пептидными связями;

в) ангидридными связями;

г) гликозидными связями.

К основным аминокислотам относятся:

а) аланин;

б) лизин;

в) тирозин;

г) глутамин;

К кислым аминокислотам относится:

а) лейцин;

б) цистеин;

в) аспаргиновая кислота;

г) треонин;

В изоэлектрической точке пептиды имеют:

а) отрицательный заряд;

б) положительный заряд;

в) нулевой заряд.

Аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве, называются:

а) заменимые;

б) незаменимые;

в) полузаменимые

Амфотерность – это проявление:

а) кислотных свойств;

б) основных свойств;

в) и кислотных, и основных свойств.

1. Процесс разрушения нативной структуры белка, в результате которого теряется его биологическая активность, называется . . 
2. Способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру называется.
3.  Аминокислоты, не синтезируемые в организме человека, а поступающие в организм с пищей называются . . .

2 Углеводы: классификация, строение и функции

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 72-83 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: углеводы, моносахариды, альдозы, кетозы, олигосахариды, полисахариды.
3. Какие функциональные группы входят в состав альдогексоз и кетогексоз?
4. Напишите структурные формулы следующих соединений: D-глицериновый альдегид, D-глюкоза, D-фруктоза, дигидроксиацетон, мальтоза, лактоза, сахароза, амилоза, амилопектин, рибозо-5-фосфат, глюкозо-6фосфат, гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат, гепарин.
5. Какие функции выполняют углеводы?

Тест 2.

К моносахаридам относится:

а) мальтоза;

б) фруктоза;

в) лактоза;

г) гликоген

Глюкоза является:

а) кетогексозой;

б) кетопентозой;

в) альдогексозой;

г) альдопентозой;

В состав сахарозы входят:

а) две молекулы глюкозы;

б) две молекулы фруктозы;

в) глюкоза и фруктоза;

г) галактоза и глюкоза.

Ккетозам относится:

а) фруктоза;

б) рибоза;

в) манноза;

г) глюкоза

Олигосахаридом является:

а) седогептулоза;

б) лактоза;

в) фруктоза;

г) целлюлоза.

К пентозам относится:

а) фруктоза;

б) рибоза;

в) эритроза;

г) глицериновый альдегид

Гидролизу не подвергается:

а) глюкоза;  

б) сахароза;                      

в) мальтоза;

г) лактоза.

1. Моносахариды, в состав которых входит альдегидная группа называют, . . . а кетонная -  . . .
2. … – резервное питательное вещество организма человека и животных. Иначе его называют «животным крахмалом».
3. Дисахарид, состоящий из остатка глюкозы и остатка галактозы, называется. . .

3 Липиды: классификация, строение и функции.

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 107-111 [1].
2. Дайте определение следующим терминам: липиды, триглицериды, стериды, фосфолипиды, фосфатиды
3. Напишите структурные формулы следующих соединений: глицерин, олеиновая кислота,тристеарин, триолеин, пальмитодистеарин, кефалин.
4. Что такое простые и смешанные триглицериды? Какие триглицериды, указанные в задании 3 относятся к смешанным?
5. Какие функции выполняют фосфатиды?
6. Какие функции выполняют биологические мембраны?
7. Приведите классификацию мембранных белков

Тест 3.

Сложные эфиры высших жирных кислот с глицерином и полициклическими спиртами составляют группу:

а) сложных липидов;

б) простых липидов;

в) фосфатидов;

г) диольных липидов.

В 1867 г. К. С. Дьяконовым впервые было установлено наличие в лецитинах азотистого ингредиента:

а) холина;

б) серина;

в) треонина;

г) этаноламина;

Мембранные белки выполняют все указанные функции, кроме:

а) структурной;

б) ферментативной;

в) рецепторной;

г) гормональной

От массы тела человека липиды составляют:

а) 0-5 %;

б) 10-20%;

в) 30-40%;

г) 40-50%.

К сложным липидам относится:

а) тристеарин;

б) пальмитодистеарин;

в) триолеин.

г) лецитин

К ненасыщенным высшим жирным кислотам относится:

а) олеиновая;

б) миристиновая;

в) стеариновая.

г) пальмитиновая

Биологические мембраны это:

а) клеточные органеллы;

б) надмолекулярные комплексы;

в) сложные белки;

г) ферменты

1. Сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот, содержащие остатки фосфорной кислоты и связанные с нею добавочные соединения (аминоспирты, аминокислоты и т.д.) называют…
2. Сложные эфиры ВЖК и трехатомного спирта глицерина называется. . .
3. Природные соединения, нерастворимые в воде, но растворимые внеполярныхрастворителях, называются. ..

 4 Витамины

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 33-44 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: витамины, витамеры, провитамины, водорастворимые витамины, жирорастворимые витамины, авитаминоз, гиповитаминоз, гипервитаминоз.
3. Используя материал учебника, составьте таблицу:

Таблица 2 – Витамины

Водорастворимые витамины
Название витамина	Буквенное обозначение	Формула	Биологическое значение	Суточная потребность
Жирорастворимые витамины
Название витамина	Буквенное обозначение	Формула	Биологическое значение	Суточная потребность

1.  Какие признаки авитаминоза витамина С вы знаете? В каких продуктах содержится витамин С?

Тест 4.

Близкие по химической структуре соединения, обладающие одинаковыми биологическими структурами, являются:

а) витаминами;

б) изомерами;

в) гомологами;

г) витамерами.

Нарушения в организме, вызванные избыточным накоплением витамина, называются:

а) гипервитаминозом;

б) гиповитаминозом;

в) авитаминозом

Никотиновая кислота и никотинад – это витамеры витамина:

а) В₁;

б) В₃;

в) В₅;

г) В₁₂;

Витамин В₁₂ содержит в своем составе катион:

а) калия;

б) кобальта;

в) натрия;

г) магния;

Антипеллагрическим является витамин:

а) Е;

б) С;

в) В₂;

г) В₅.

Физиологическое название витамина К является:

а) антигеморрагический;

б) антидерматитный;

в) антисеборрейный;

г) витамин роста.

Основным источником витамина С являются:

а) мясные продукты;

б) растительные продукты;

в) молочные продукты.

г) рыбные консервы

1. Заболевание рахит вызвано недостатком витамина …
2. Витамины группы В, Н и С относятся к … витаминам.
3.  Витамины Q, D, A, E, K относятся к … витаминам.

5 Ферменты

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 46- 63 [1].
2. Дайте определения следующим понятиям и терминам: фермент, энзимология, каталитический центр, субстратный центр, активный центр, аллостерический центр,холофермент, апофермент, кофермент, температурный оптимум ферментов, оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.
3. Какова биологическая роль ферментов?
4.  Охарактеризуйте ферменты класса оксидоредуктаз. Назовите фермент и определите его подкласс:

а) Пировиноградная кислота + НАДН⁺Н⁺↔Молочная кислота + НАД⁺;

б) Яблочная кислота + НАД⁺↔Щавелевоуксусная кислота + НАДН +Н⁺

в) Этанол + НАД⁺↔Уксусный альдегид + НАДН⁺Н⁺

Охарактеризуйте ферменты класса трансфераз. Назовите фермент и определите его подкласс:

а) Глицерин + АТФ →Фосфоглицерин + АДФ

б) Мальтоза+ Н₃РО₄ → Глюкоза-1-фосфат + Глюкоза

в) Фосфоглицерин + 2 пальтимил- КоА → Фосфатидная кислота + 2 КоА

Дайте характеристику ферментам класса гидролаз. Назовите ферменты и укажите их подклассы:

а) Глюкозо-6-фосфат + Н₂О →Глюкоза + Н₃РО₄

б) Мальтоза + Н₂О → 2 Глюкоза

в) Аспаргин + Н₂О → Аспаргиновая кислота + NH₃

8. Охарактеризуйте ферменты класса лиаз. Назовите ферменты и укажите их подклассы:

а) Пировиноградная кислота→ Ацетальдегид + СО₂

б) Аланин → Этиламин + СО₂

в) Фумаровая кислота + Н₂О → Яблочная кислота

9. Охарактеризуйте ферменты класса изомераз. Назовите ферменты:

а) Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат;

б) 3-Фосфоглицериновая кислота ↔ 2-Фосфоглицериновая кислота;

в) 3-Фосфоглицериновый альдегид ↔Фосфодиоксиацетон;

10. Дайте характеристику ферментам класса лигаз. Назовите ферменты:

а) Пировиноградная кислота+ СО₂+ АТФ → Щавелевоуксуснаякислота+АДФ +Н₃РО₄;

б) Ацетил-КоА + СО₂ + АТФ →Малонил-КоА +АMФ +Н₄Р₂О₇;

в) Аспарагиновая кислота + NH₃ + АТФ → Аспарагин + АДФ + Н₃РО₄;

Тест 5.      

Ферменты – это:

а) катализаторы углеводной природы;

б) катализаторы белковой природы;

в) катализаторы неорганической природы;

г) катализаторы липидной природы.

Холоферментом называют:

а) надмолекулярный комплекс;

б) мультиэнзимный комплекс;

в) простой фермент;

г) сложный фермент;

В состав кофермента ФМН входит:

а) витамин А;

б) витамин В₆;

в) витамин В₂;

г) витамин К;

Пантотеновая кислота входит в состав кофермента:

а) НАД;

б) ФАД;

в) пиридоксальфосфата;

г) коэнзимаА;

Клеточные ферменты, локализованные в цитоплазме, проявляют максимальную активность при рН:

а) 7;

б) 2-3; 

в) 4-5;

г) 9-10.

Ферменты, катализирующие синтез биологических молекул с участием АТФ, относятся к классу:

а) трансфераз;

б) лигаз;

в) гидролаз;

г) лиаз;

Ферменты, катализирующие процессы декарбоксилирования органических веществ, относятся к классу:

а) изомераз;

б) лиаз;

б) лигаз;

г) трансфераз.

1. Раздел биохимии, изучающий ферменты, называется …
2. Небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ, называется …
3.  Вещество, подвергающееся ферментативному воздействию, называется…

Модуль 3. Динамическая биохимия

1 Обмен углеводов

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 83-104 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: гликогенолиз, гидролиз углеводов, гликолиз, спиртовое брожение, молочнокислое брожение, глюконеогенез, гликогеногенез
3. Напишите схемы реакций, катализируемых ферментами:

а) фосфоглюкомутаза, б) фосфотаза,  в)альдолаза, 

г) гексокиназа, д) лактатдегидрогеназа,

е) фосфоглицерфосфомутаза, ж) цитратсинтетаза, 

з) сукцинатгедирогеназа,  и) фумараза, к) малатдегидрогеназа,

л) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, м) пирутваткарбоксилаза.
Из схемы цикла Кребса выпишите реакции, катализируемые дегидрогеназами.

Тест 1.

Продуктом фосфоролиза мальтозы является:

а) глюкоза и галактоза -1- фосфат;

б) глюкозо -1- фосфат и глюкоза;

в) глюкозо -6- фосфат и глюкоза;

г) глюкозо -1- фосфат и галактоза.

Реакцию АТФ+Глюкоза→ АДФ + Глюкоза – 6 - фосфат катализирует:

а) альдолаза;

б) фосфоглюкомутаза;

в) фосфорилазы;

г) гексокиназы.

Коферментом изоцитратдегидрогеназы является:

а) ФМН;

б) НАД;

в) пиридоксальфосфат;

г) НАДФ.

Конечным продуктом анаэробного гликолиза является:

а) пируват;

б) лактат;

в) пируват и лактат;

г) этанол и СО₂.

Число реакций дегидрирования в одном цикле Кребса:

а) 1;

б) 2;

в) 3;

г) 4.

На каком этапе превращений в цикле Кребса синтезируется ГТФ?

а) цитрат → цис-аконитат;

б) α-кетоглутарат → сукцинил-КоА;

в) сукцинил-КоА → сукцинат;

г) сукцинат → фумарат.

Какой продукт образуется при окислительном декарбоксилированиипирувата? 

а) цитрат; 

б) α-кетоглутарат;

в) ацетил-КоА;

г) ацетилфосфат;

1. Синтез глюкозы из неуглеводных источников, называется ……….
2. Процесс распада глюкозы в анаэробных условиях, конечным продуктом которого является молочная кислота называется …
3.  Процесс распада гликогена называется …

2 . Обмен липидов

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 112-125 [1].
2. Дайте определение следующим терминам: липолиз, липаза кетоновые тела, кетонурия, кетонемия.
3. Приведите схему гидролиза триоленина
4. Из глицерина линолевой, пальмитиновой и стеариновой кислот приведите синтез триглицерида
5. Укажите локализацию β-окисления ВЖК
6. Напишите схему β-окисления лауриновой кислоты. Каково биологическое занчение этого процесса?
7. Напишите схему процесса включения метаболита обмена глицерина в гликолиз:

АТФ                  НАД ⁺

Глицерин→Фосфоглицерин↔Фосфодиоксиацетон↔

АДФ              НАДН +Н⁺

3-Фосфоглицериновый альдегид

Укажите ферменты, катализирующие указанные процессы

Тест 2.

Липолиз катализируют ферменты, относящиеся к классу:

а) оксиредуктаз;

б) трансфераз;

в) гидролаз;

г) лиаз.

Высшие жирные кислоты в процессе их катаболизма разрушаются преимущественно путем:

а) восстановления;

б) α-окисления;

в) β-окисления;

г) декарбоксилирования;

Каков энергетический эффект окисления ацил-КоА до еноил-КоА:

а) 2 АТФ;

б) 36 АТФ;

в) 20 АТФ;

г) 12 АТФ.

В какой части клетки происходит β-окисление жирных кислот?

а) в цитоплазме клетки

б) в матриксе митохондрий

в) в ядре клетки

г) на внутренней мембране митохондрий

Липаза панкреатического сока активируется под влиянием:

а) энтерокиназы;

б) желчных кислот;

в) соляной кислоты;

г) ионов магния;

У больного сахарным диабетом выявлено повышенное содержание кетоновых тел в крови. Укажите из какого соединения синтезируются кетоновые тела:

а) малата;

б) ацетил–КоА;

в) α–кетоглутарата;

г) сукцинил–КоА.

По какому пути идет (преимущественно) распад высших жирных кислот в организме:

а) β-окисления;

б) α-окисления;

в) декарбоксилирования;

г) восстановления.

1. Гидролитическое расщепление жиров называется …
2. Состояние организма, при котором происходит выделение кетоновых тел с мочой называется …
3. Состояние организма, при котором происходит избыточное накопление кетоновых тел называется…

3 . Обмен белков.

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 127-141 [1].
2. Дайте определение следующим терминам: протеолиз, тРНК, рРНК, мРНК, комплементарность, трансляция, кодон, инициирующий кодон, антикодон, элонгация, транслокация, терминация, полисома, генетический код, дезаминирование, переаминирование.
3. Как называются ферменты, гидролизирующие белки? Приведите примеры.
4. Напишите схему гидролиза тетрапептида (Н) тир – вал – гли – иле (ОН), катализируемого пепсином.
5. Какие продукты образуются при гидролитическомдезаминированииаланина? Напишите схему реакции и назовите фермент.
6. Напишите схему реакции декарбокислированииглутаминовой кислоты. Какова функция продукта этой реакции?
7. На участке правой цепи фрагмента ДНК нуклеотиды расположены в такой последовательности: ААААТААЦААГА. Какую первичную структуру будет иметь белок, синтезируемый при участии правой цепи ДНК? Достройте вторую цепь ДНК.
8. Полипептид состоит из следующих аминокислот: (Н) вал-ала-гли-лиз-три-вал-сер (ОН). Определите структур участка ДНК, кодирующего эту полипептидную цепь

Тест 3.

В результате реакции декарбоксилирования происходит отщепление:

а) оксида углерода IV;

б) аммиака;

в) воды;

г) атомов водорода.

Субстратами дипептидазы являются:

а) аминокислоты;

б) полипептиды;

в) дипептиды;

г) биогенные амины.

Аминотрансферазы ускоряют реакции:

а) дезаминирования;

б) переаминирования;

в) восстановительного аминирования;

г) декарбоксилирования;

Рибосома представляет собой:

а) надмолекулярный комплекс;

б) клеточную органеллу;

в) мультиэнзимный комплекс;

г) нуклеопротеин;

При образовании аминоацил-тРНК возникает:

а) простая эфирная связь;

б) пептидная связь;

в) гликозидная связь;

г) сложноэфирная связь;

Инициирующим кодоном мРНК является:

а) УУУ;

б) АЦГ;

в) АУГ;

г) УАГ.

Кодон мРНК- АЦГ кодирует:

а) треонин;

б) тирозин;

в) лейцин;

г) серин.

1. Ферментативный гидролиз белков называется…
2. При гидролитическом дезамнированииаланина образуется…
3. Процесс биосинтеза белка на рибосомах называется …

Модуль 4. Основы биоэнергетики

4.1 Понятие о биоэнергетике. Биологическое окисление. Организация митохондрии. Строение и принцип работы ЭТЦ и Н-АТФазы

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 143-151 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: биоэнергетика, субстратное фосфорилирование, митохондрия, дыхание, электронно- транспортная цепь, цитохромы, энергизированная мембрана, протонзависимаяАТФаза.
3. Какие этапы освобождения энергии выделяют при катаболизме питательных веществ?
4. Какие функции выполняют митохондрии?
5. Какую роль играет кофермент Q в электронно - транспортной цепи?
6. Какие особенности имеют цитохромы?
7. Что такое энергизированная мембрана? Какую роль она играет в синтезе АТФ?

Тест 1.

Универсальным аккумулятором, донором и трансформатором энергии в организме человека является:

а) ГТФ;

б) АТФ;

в) ЦТФ;

г) 1,3 – дифосфоглицериновая кислота.

Процесс синтеза АТФ, протекающий сопряженно с реакциями окисления при участии ансамбля дыхательных ферментов, называется:

а) субстратным фосфорилированием;

б) фотосинтетическим фосфорилированием;

в) окислительным фосфорилированием;

г) фосфотрансферазной реакцией.

Энергетически наиболее выгоден обмен углеводов, протекающий по пути:

а) гликогенолиза;

б) брожения;

в) дыхания;

г) гликолиза.

Сукцинатдегидрогеназа, коферментом которой является ФАД, отдает атомы водорода, полученные от сукцианата:

а) флавопротеину;

б) коферменту Q;

в) цитохрому с;

г) железосерным белкам.

На третьем этапе освобождении энергии при катаболизме питательный вещества выделяется:

а) 80% энергии;

б) 1% энергии;

в) 20% энергии.

Наружная мембрана митохондрии состоит из:

а) 50 % из белков и 50% липидов;

б) 25% белков и 75% липидов;

в) 75% белков и 25% липидов;

г) 90% белков и 10% липидов.

1.  Раздел биохимии, изучающий преобразование и использование энергии в живых клетках называется…
2. Процесс генерирования АТФ, в котором роль конечного акцептора электронов выполняет кислород или другое неорганическое соединение называется …
3. Ансамбль оксиредуктаз, локализованных во внутренней мембране митохондрий –это …
4.  Процесс образования АТФ из АДФ и фосфата, полученного от субстрата, называется …

2 Расчет энергетическогоэффектараспада углеводов и липидов

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с 153-155 [1].
2. Рассчитайте энергетический эффект распада глюкозы в анаэробных и аэробных условиях.
3. Рассчитайте энергетический эффект β-окисления стеариновой кислоты.
4. Рассчитайте энергетический эффект распада тристеарина.

Модуль 5. Спортивная биохимия

1 Биохимия мышц и мышечного сокращения-расслабления

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 164-179 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: мышечное волокно, миофибриллы, саркоплазматический ретикулум, сарколемма, саркомер
3. Назовите типы мышечной ткани. Чем отличается разные типы мышц?
4. Назовите структурные и сократительные элементы мышечного волокна. Охарактеризуйте их функциональное состояние.
5. Какова структура и функции сарколеммы?
6.  Перечислите сократительные белки толстых и тонких филаментов. Какова структура и функции каждого из них?
7. Перечислите азотсодержащие вещества мышечной ткани; объясните их назначение.
8. Какой сократительный белок обладает АТФазной активностью?
9. Какие функции выполняет АТФ в сокращении и расслаблении мышц?

Тест 1.


Структурной единицей мышцы является:

а) саркомер;

б) мышечное волокно;

в) сарколемма;

г) миозин

Толстые филаменты состоят:

а) из актина;

б) тропонина;

в) миозина;

г) тропомиозина.

Сарколемма – это:

а) белок;

б) липид;

в) органелла мышечной ткани;

г) биомембрана.

К сократительным белкам не относится:

а) миоглобин;

б) тропомиозин;

в) актин;

г) миозин.

АТФазной активностью обладает сократительный белок:

а) актин;

б) миозин;

в) тропонин;

г) тропомиозин.

Образование спаек при мышечном сокращении происходит:

а) между актином и миозином;

б) тропонином и миозином;

в) тропомиозином и миозином;

г) актином и тропонином.

Азотистым веществом мышечной клетки не является:

а) АТФ;

б) гликоген;

в) фосфатидилсерин;

г) карнитин.

1. Структурная единица мышцы это …
2. Сократительный элемент миофибрилл – это…
3. Оболочка мышечной клетки, представляющая собой биомембрану называется…

2 Анаэробные и аэробная фазы ресинтеза АТФ при выполнении физических упражнений

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 175-178 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: ресинтез АТФ, максимальная мощность, время развертывания, время поддержания максимальной мощности, метаболическая емкость, креатинкиназный путь, гликолиз, миокиназная реакция, кислородная емкость крови, кислородный запрос, кислородный дефицит
3.   Перечислите анаэробные источники ресинтеза АТФ при мышечной деятельности.
4. Напишите схему креатинкиназной      реакции. Объясните, почему данный  процесс обратимый? Какие физические нагрузки выполняются за счет креатинкиназной реакции?
5. Какова роль миокиназной реакции в мышечной клетке?
6. За счет каких источников ресинтеза АТФ осуществляет физическую работу лыжник на дистанции 10 км?

Тест 2.

Миокиназа катализирует образование АТФ:

а) из двух молекул АМФ;

б) двух молекул АДФ;

в) глюкозы;

г) гликогена.

Максимальная мощность 2,5 кДж * кг ^-1 * мин ^-1 отвечает:

а) креатинкиназной реакции;

б) аэробному пути;

в) миокиназной реакции;

г) гликолизу.

Продуктом гликолиза является:

а) глюкоза;

б) гликоген;

в) ацетил – КоА;

г) молочная кислота.

Метаболическая емкость анаэробного распада 1 моль глюкозы составляет:

а) 3 моля АТФ;

б) 2 моля АТФ;

в) 19 молей АТФ;

г) 38 молей АТФ.

Субстратом аэробного пути ресинтеза АТФ не является:

а) глюкоза;

б) гликоген;

в) молочная кислота;

г) жиры.

Метаболическая емкость аэробного распада 1 моль глюкозы составляет:

а) 1 моль АТФ;

б) 2 моля АТФ;

в) 38 молей АТФ;

г) 40 молей АТФ.

В энергообеспечении кратковременных упражнений максимальной мощности основную роль играет:

а) гликолиз;

б) креатинкиназная реакция;

в) миокиназная реакция;

г) аэробный распад субстратов.

1. Синтез какого-либо химического соединения, расщепляемого в организме, называется …
2. Количество кислорода, которое необходимо организму для полного удовлетворения энергетических потребностей за счет аэробных процессов. ..
3. Реальное потребление кислорода при интенсивной мышечной деятельности называется. …

3 Молекулярные механизмы утомления.

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 202-205 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: утомление, антиоксидантная система, каталаза.
3. Какой системе организма человека принадлежит центральная роль в развитии утомления? В чем заключается роль указанной вами системы?
4. Перечислите основные факторы, способствующие развитию утомления.
5. Какие факторы обуславливают развитие утомления при мышечной работе максимальной и субмаксимальной мощности? Приведите примеры.
6. Какие факторы приводят к развитию утомления при мышечной работе высокой и умеренной мощности?

Тест 3.

К энергетическим ресурсам мышечной клетки не относится:

а) креатинфосфат;

б) гликоген;

в) АДФ;

г) АМФ.

Перекисному окислению при выполнении мышечной работы подвергаются:

а) глюкоза;

б) предельные ВЖК;

в) непредельные ВЖК;

г) гликоген.

Каталаза является ферментом:

а) гликолиза;

б) глюконеогенеза;

в) антиоксидантной системы;

г) пируватдегидрогеназного комплекса.

Перекисное окисление липидов приводи к нарушению целостности:

а) рибосом;

б) белков;

в) мультиэнзимных комплексов;

г) биомембран.

Развитие утомления при мышечной деятельности субмаксимальной мощности, связано с повышением концентрации:

а) креатин фосфата;

б) АДФ;

в) гликогена;

г) катионов кальция

При утомлении, вызванном мышечной деятельностью максимальной и субмаксимальной мощности, концентрация молочной кислоты возрастает:

а) в 2 раза;

б) 10 раз;

в) 25 раз;

г) 50 раз.

Утомление при мышечной деятельности умеренной мощности не связано с понижением концентрации:

а) свободных радикалов;

б) гликогена;

в) АТФ;

г) аммиака.

1. Фермент, катализирующий расщепление пероксида водорода называется. ..
2. Состояние организма, возникающее вследствие длительной и напряженной деятельности и характеризующееся снижением работоспособности,называется...
3.  Ряд ферментов, предотвращающих накопление активных форм кислорода называются …

 4 Биохимические процессы восстановления после мышечной работы

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1. Изучите теоретический материал с. 205-209 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: восстановление, срочное восстановление,кислородный долг, алактатный кислородный долг, лактатный кислородный долг, отставленное восстановление, суперкомпенсация.
3. Что понимают под «восстановлением» после мышечной работы?
4. Какие фазы выделяют в процессе восстановления? Дайте краткую характеристику каждой фазе
5. Объясните механизм восстановления креатинфосфата в мышечной клетке
6. Укажите пути устранения молочной кислоты в период отдыха. Как эти пути связаны с оплатой лактатного кислородного долга?
7. За счет какого механизма происходит образование АТФ, необходимой для анаболических процессов в период отдыха?
8. На примере восстановления запасов креатинфосфата в мышцах в период отдыха объясните явление суперкомпенсации

Тест 4.

Срочное восстановление длится:

а) 5 мин;

б) 10 минут;

в) 30 минут;

г) 1,5 – 2,0 часа.

Ресинтез АТФ в период восстановления происходит за счет:

а) креатинкиназной реакции;

б) гликолиза;

в) аэробного окисления субстратов;

г) миокиназной реакции.

Устранение молочной кислоты происходит путем ее окисления, катализируемого ферментом:

а) лактатоксидазой;

б) лактатдекарбоксилазой;

в) лактатдегидрогеназой;

г) лактатсинтетазой.

Суперкомпенсация не характерна для восстановления:

а) лактата;

б) гликогена;

в) креатинфосфата;

г) АТФ.

Максимальное время отставленного восстановления составляет:

а) 12 ч;

б) 36 ч;

в) 48 ч;

г) 96 ч.

Восстановление креатинфосфата происходит:

а) в митохондриях;

б) миофибриллах;

в) саркоплазме;

г) сарколемме

Глюкоза не может синтезироваться:

а) из лактата;

б) ЩУК;

в) аланина;

г) креатина

1. Количество кислорода, необходимое для восстановления креатинфосфата называется …
2. Количество кислорода, необходимое для устранения молочной кислоты называется…
3. Превышение запасов энергетических резервов в период отдыха до их рабочего состояния называется …

5 Адаптация организма к физическим нагрузкам. Биохимические основы спортивной тренировки.

Вопросы и задания для самостоятельной работы

1.  Изучите теоретический материал с.181-184, 209-218 [1].
2. Дайте определения следующим терминам: срочная адаптация, долговременная адаптация, срочный тренировочный эффект, отставленный тренировочный эффект, кумулятивный тренировочный эффект.
3. В чем состоит суть процессов адаптации организма к физическим нагрузкам?
4. На какие два этапа подразделяют адаптацию организма к физическим нагрузкам. Дайте характеристику каждого этапа
5. Каким биохимическим изменениям в организме спортсмена приводит этап долговременной адаптации?
6. Каковы основные принципы спортивной тренировки? Как они согласуются с процессами адаптации организма к мышечной нагрузке
7. В чем заключается специфичность биохимической адаптации организма в процессе тренировки. Приведите примеры
8. По каким биохимическим показателям тренированный организм отличается от нетренированного?

Тест 5.

В период срочной адаптации в мышцах происходят все процессы, кроме:

а) распада гликогена;

б) β-окисления ВЖК;

в) синтеза АТФ в митохондриях;

г) усиления синтеза белка

Для долговременной адаптации не характерно:

а) усиление синтеза нуклеиновых кислот;

б) увеличение числа митохондрий;

в) снижение синтеза миоглобина;

г) повышение резистентности к накоплению лактата

Замедление анаболических процессов в период срочной адаптации связано: 

а) с экономией АТФ;

б) уменьшением специфических метаболитов;

в) уменьшением активности ферментов;

г) повышением концентрации глюкозы

К принципам спортивной тренировки относятся:

а) цикличность;

б) направленнсть;

в) подготовленность;

г) тренированность

Адаптационные изменения в организме носят фазный характер. Для какого принципа спортивной тренировки это характерно:

а) принцип последовательности;

б) принцип цикличности;

в) принцип регулярности;

г) принцип специфичности

При интенсивной мышечной деятельности происходит уменьшение содержания в крови:

а) глюкагона;

б) вазопрессина;

в) норадреналина;

г) инсулина

На закономерности развития адаптации в зависимости от продолжительности отдыха между тренировками основан принцип:

а) сверхтягощения;

б) регулярности;

в) повторности;

г) специфичности

1. Ответ организма на однократное воздействие физической нагрузки, называется . . .
2. Состояние, развивающееся в результате систематической тренировки, обусловливающее возможность наиболее эффективного выполнения конкретной мышечной деятельности и готовность к достижению спортивного результата, называется . . .
3.  Структурные и функциональные изменения в организме, развивающиеся на основе многократной реализации срочной адаптации, называется  . . .

Лабораторные работы

Лабораторная работа № 1. Химические свойства белков: цветные реакции.

Цель: изучение качественных реакций на пептидную связь и функциональные группы, входящие в состав пептидов и белков.

Оборудования и реактивы: пробирки, штатив, раствор яичного альбумина 0,5%, гидроксиднатрия 30%, сульфат меди 1%, концентрированная азотная кислота, концентрированный раствор гидроксида аммония.

Опыт 1. Приготовление разбавленного раствора яичного альбумина.

Ход работы

Белок куриного яйца после отделения от желтка хорошо взбивают, затем смешивают в колбе при встряхивании с десятикратным объемом дистиллированной воды. Раствор фильтруют через двойной слой смоченной водой марли, помещенный в воронку. Отфильтровывают раствор яичного альбумина; в осадке остается яичный глобулин.

Опыт 2. Обнаружение в молекулах белков пептидных связей (биуретовая реакция)

Метод основан на способности пептидной группы белков и полипептидов образовывать в щелочной среде с ионами Cu 2+ комплексное соединение фиолетового цвета с красным или синим оттенком в зависимости от числа пептидных связей в белке. Биуретовая реакция положительная с белками и пептидами, имеющими не менее двух пептидных связей. С ди- и трипептидами она неустойчива. Биуретовую реакцию дают также небелковые вещества. 

Ход работы

К 1-2 мл разбавленного белка прибавляют двойной объем 30% раствора гидроксида натрия, хорошо перемешивают и вносят 2-3 капли 1% раствора сульфата меди. Снова тщательно перемешивают. Наблюдают появления окрашивания. При малом содержании белка чувствительность реакции можно повысить, наливая на растовр белка в щелочи 1 мл 1% раствора сульфата меди. При стоянии на границе двух слоев появляется фиолетовое кольцо.

Опыт 3. Ксантопротеиновая реакция

Метод основан на способности аминокислот и аминокислотных остатков полипептидов, содержащих ароматическое кольцо, образовывать при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой динитропроизводные соединения желтого цвета.  В щелочной среде они переводят в хиноидные структуры, имеющие оранжевое окрашивание.

Ход работы

К 1 мл раствора белка добавляют 5-6 капель концентрированной азотной кислоты до появления белого осадка или мути от свернувшегося белка. При нагревании раствор и осадок почти полностью растворяется. Смесь охлаждают и осторожно (по каплям), не взбалтывая, добавляют избыток концентрированной гидроксида аммония или щелочи до появления щелочной реакции. Выпадающий осадок кислотного альбумината растворяется, и раствор окрашивается в ярко- оранжевый цвет

Контрольные вопросы:

1. Что такое белки?
2. Какими свойствами обладает пептидная связь?
3. Что такое денатурация, ренатурация?

Лабораторная работа № 2. Реакции осаждения белков.

Цель: изучение свойств белков на примере реакций осаждения.

Оборудования и реактивы: бумажные фильтры, пробирки, стеклянная волокна, раствор белка, концентрированная азотная кислота, концентрированная азотная кислота, концентрированная соляная кислота, концентрированная серная кислота, трихлоруксусная кислота 5%, сульфосалициловая кислота 20%, сульфат меди 5%, ацетат свинца 5%, этанол, кристаллический сульфат аммония, кристаллический хлорид натрия.

Опыт 1. Осаждение белков концентрированными минеральными кислотами

Метод основан на способности минеральных кислот вызывать нейтрализацию зарядов и разрушение пространственной структуры белка, что приводит к его денатурации и осаждению

Ход работы:

В три сухие пробирки наливают по 1-2 мл концентрированной азотной серной и соляной кислот. Затем, наклонив каждую пробирку, осторожно по стенке приливают   в нее из пипетки по 0,5 мл раствора белка так, чтобы он не смешивался с кислотой. В месте соприкосновения двух жидкостей появляется белый аморфный осадок белка. При встряхивании осадок, выпавший при действии соляной и серной кислот, растворяются в их избытке.

Опыт 2. Осаждение белков органическими кислотами

Ход работы:

В две пробирки наливают по 2-3 мл раствора белка и добавляют в одну из них несколько капель трихлоруксусной кислоты, в другую – несколько капель 20% раствора сульфосалициловой кислоты. В обоих случаях наблюдается выпадение осадка белка.

Сульфосалициловая кислота и трихлоруксусная кислота являются специфическими реактивами на белок. Трихлоруксусная кислота осаждает только белки и не осаждает продукты распада белка и аминокислоты, поэтому ею часто пользуются для полного удаления белков из биологических жидкостей. В этих условиях продукты распада белков остаются в растворе.

Опыт 3. Осаждение белков солями тяжелых металлов

Метод основан на связывании ионов тяжелых металлов с функциональными группами боковых радикалов аминокислот в молекуле белка, в результате чего разрушается ее пространственная структура и происходит осаждение денатурированного белка.

Ход работы:

В две пробирки наливают 1-1,5 мл исследуемого раствора белка и медленно (по каплям) при встряхивании прибавляют в одну из раствора сульфата меди, а в другую – раствор ацетата свинца. Выпадает хлопьевидный осадок вследствие образования малорастворимого солеобразного соединениям (с солью меди – голубого цвета, с солью свинца -  белого цвета). При избытке реактива осадок растворяется.

Контрольные вопросы:

1. На каких свойствах белков основаны реакции их осаждения из растворов?
2. Назовите реагенты, применяемые для осаждения белков из растворов?
3. В каком температурном диапазоне возможно обратимое осаждение белков?
4. Объясните, почему соли тяжелых металлов осаждают белки?
5. Какие соединения применяют для высаливания белков?

Лабораторная работа № 3. Изучение свойств углеводов

Цель: изучить свойства углеводов на примере глюкозыи крахмала научится проводить качественные реакции.

Оборудование и реактивы: штатив, пробирки, стеклянная палочка, пипетки, спиртовка, спички; 10 % раствор глюкозы, 1 % растворов сахарозы, лактозы, крахмал, 10 % раствор гидроксида натрия, 5 % раствор сульфата меди (II), 1 % раствор нитрата серебра, 10 % раствор аммиака, спиртовой раствор йода в йодиде калия.

Опыт 1. Окисление моносахаридов аммиачным раствором оксида серебра (реакция «серебряного зеркала»)

Ход работы:

К 4–5 мл 1 % раствора нитрата серебра приливают по каплям при встряхивании 5 % раствор аммиака до тех пор, пока образующийся сначала осадок полностью не растворится (избыток аммиака нежелателен). Полученный раствор делят пополам. К одной части добавляют 1,5 мл раствора глюкозы, ко второй – формальдегид. Пробирки помещают в водяную баню (t = 70–80 °С). Наблюдают появление зеркального налета на стенках. Сравнивают скорость появления «зеркала» по времени.

Опыт 2. Окисление моносахаридов гидроксидом меди (II) в щелочной среде

Ход работы:

В пробирке смешивают 3 мл 1 % раствора глюкозы и 1,5 мл 10 % раствора гидроксида натрия. Затем по каплям при встряхивании добавляют 5 % раствор сульфата меди до появления не исчезающей при встряхивании мути. Образующийся сначала голубой осадок гидроксида меди (II) при встряхивании растворяется, получается синий прозрачный раствор комплексного сахарата меди (II). Эта реакция доказывает присутствие в молекуле глюкозы нескольких гидроксильных групп; она характерна для многоатомных спиртов.

Затем содержимое пробирки нагревают до начинающегося кипения так, чтобы нагревалась лишь верхняя часть раствора, а нижняя оставалась для контроля. В нагретой части раствора появляется желтый осадок гидроксида меди (I), вскоре переходящий в красный осадок оксида меди (I).

Опыт 3. Получение крахмального клейстера

Ход работы:

В пробирку с 1 мл воды помещают стеклянную лопаточку крахмала, содержимое взбалтывают. Далее порциями при перемешивании выливают взвесь крахмала в стакан с 5 мл горячей воды. Образуется коллоидный раствор – крахмальный клейстер.

Опыт 4. Взаимодействие крахмала с йодом

Ход работы:

В пробирку вносят 5–6 капель крахмального клейстера и одну каплю спиртового раствора йода. Раствор приобретает темно–синюю окраску.

Контрольные вопросы:

1. Что собою представляет крахмал? Каково строение цепей? Растворяется ли крахмал в воде полностью?
2. Сравните окрашивание картофельного среза с йодом до и после нагревания картофеля в кипящей воде?
3. Окрашивается ли срез яблока (или банана) при попадании на него раствора йода?

Глоссарий

Авитаминоз – крайне выраженный дефицит витамина.

Активный центр фермента – это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность

Аллостерический центр фермента – участок белковой части фермента, при

присоединении, к которому определенного низкомолекулярного вещества, происходит изменение активности фермента.

Аллостерический эффектор – низкомолекулярное вещество, связывающееся с определенным участком фермента, вызывающий конформационные изменения в белковой части фермента, приводящие к изменению его активности.

Альбумины – белки, хорошо растворимые в воде и концентрированных солевых растворах.

Аминокислоты - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Амфифильность- свойство молекул веществ (как правило, органических), обладающих одновременно лиофильными (в частности, гидрофильными) и лиофобными (гидрофобными) свойствами.

Анаболизм – последовательность реакций синтеза.

Антикодон – тринуклеотид транспортной РНК, комплементарный кодону матричной РНК.

Антитела – вещества белковой природы, вырабатываемые организмом животных в ответ на введение антигенов.

Апофермент – белковая часть конъюгированного фермента.

Белки – биополимеры, мономерами которых служат α-аминокислоты, связанные между собой пептидными связями.

Биоэнергетика – раздел биохимии, занимающийся вопросами преобразования и использования энергии в живых клетках.

Витамеры – сходные по строению химические вещества (витамины), обладающие одинаковым физиологическим действием.

Витамины – группа органических веществ, обладающих разнообразным строением и физико-химическими свойствами, абсолютно необходимых для нормальной жизнедеятельности любого организма и выполняющих в нем регуляторные и каталитические функции.

Водородная связь – химическая связь между положительно поляризованными атомами водорода одной молекулы и отрицательно поляризованными атомами сильно электроотрицательных элементов, имеющих не поделённые электронные пары другой молекулы.

Воски – сложные эфиры ВЖК и высших спиртов.

Вторичная структура белка – способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру.

Генетический код – система записи информации о последовательности расположения аминокислотных остатков в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в матричной РНК.

Гидролазы – класс ферментов, ускоряющих реакции гидролитического распада метаболитов.

Гидрофильные молекулы –это молекулы, которые «стремятся» участвовать в контакте с водой.

Гидрофобные молекулы – это молекулы, которые «стремятся» избежать контакта с водой.

Гипервитаминоз – крайне выраженный избыток витамина, приводящий к развитию соответствующего заболевания.

Гиповитаминоз – нарушения, вызванные частичным недостатком витамина.

Гликогеногенез – биосинтез гликогена.

Гликогенолиз – распад гликогена.

Гликолиз – распад молекулы глюкозы в аэробных условиях до двух молекул молочной кислоты.

Глобулярные белки – белки, пептидные цепи которых уложены в виде клубка (глобулы).

Глюконеогенез – синтез глюкозы из неуглеводных источников.

Гормоны – органические вещ-ва, воздействующие на фундаментальные механизмы регуляции вещ-в.

Дегидрогеназы – сл. ферменты, относящиеся к классу оксидоредуктаз, ускоряющие реакции отщепления атомов водорода от субстратов.

Денатурация – процесс, приводящий к изменению структуры биополимеров (белков, нуклеиновых кислот) при воздействии температуры и химических реагентов.

Диссимиляция – процесс распада метаболитов.

Дыхание – процесс генерирования АТФ, в котором роль конечного акцептора электронов выполняет кислород или другое неорганическое соединение.

Заменимые аминокислоты – аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве.

Изомеразы – класс ферментов, катализирующих реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации субстрата.

Изоэлектрическая точка белка – значение рН среды, при котором заряд белка равен нулю.

Инициация – процесс, обеспечивающий начало матричного процесса - репликации, транскрипции или трансляции.

Катаболизм – последовательность реакций расщепления метаболитов.

Каталитический центр фермента – участок фермента, отвечающий за катализ.

Кетонемия – состояние организма, при котором происходит избыточное накопление кетоновых тел.

Кетоновые тела – продукты обмена ацетил-КоА (ацетон, ацетоуксусная кислота, β-оксимасляная кислота).

Кетонурия – состояние организма, при котором происходит выделение кетоновых тел с мочой.

Киназы – ферменты, относящиеся к классу трансфераз, подклассу фосфотрансфераз, использующие в качестве донора фосфорильной группы АТФ.

Кодон – тринуклеотидная последовательность матричной РНК, несущая информацию об определенном аминокислотном остатке в структуре белка.

Комплементарность – соответствие молекул или их частей, приводящее к образования комплекса, поддерживаемого водородными или иными связями.

Кофермент – небелковая часть конъюгированного фермента.

Лиазы – класс ферментов, ускоряющих реакции отщепления с образованием двойной связи или реакции присоединения по двойной связи, а также реакции негидролитического распада органических соединений.

Лигазы – класс ферментов, ускоряющих реакции синтеза, сопровождающиеся распадом макроэргического соединения.

Липолиз - гидролитический распад жиров, катализируемый липазами.

Макроэргическая связь – химическая связь, при преобразовании которой уровень свободной энергии составляет более 25 кДж/моль соединения.

Макроэргическое соединение – органическое соединение, при гидролизе специфической связи которого выделяется энергия 25 – 50 кДж/моль соединения.

Метаболизм – совокупность всех химических процессов в клетке.

Мультимер – белок, обладающий четвертичной структурой.

Мультиэнзимный комплекс – комплекс ферментов, осуществляющий катализ нескольких химических реакций одновременно.

Нативный белок – биологически активный белок, обладающий определенной третичной структурой.

Незаменимые аминокислоты – аминокислоты, не синтезируемые в организме.

Олигомерная структура белка – структура, характеризующаяся существованием в составе белковой молекулы нескольких полипептидных цепей, число которых изменяется в определенной пропорции.

Оксидоредуктазы – класс ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции.

Первичная структура белка – порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Простетическая группа – добавочная группа небелковой природы, неотделимая от белковой части конъюгированного белка.

Ренатурация – процесс, обратный денатурации.

Субстрат – вещество, подвергающееся воздействию фермента.

Субстратный центр фермента – участок белковой части фермента, отвечающий за связывание субстрата.

Терминаторные кодоны – кодоны матричной РНК, которые не кодируют ни одной из аминокислот.

Терминация – процесс, приводящий к окончанию транскрипции и трансляции.

Трансляция – процесс синтеза белка на матричной РНК.

Трансферазы – класс ферментов, катализирующих реакции переноса

функциональных групп или молекулярных остатков.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы.

Фибриллярные белки – белки, имеющие высокое отношение длины молекулы к ее диаметру.

Холофермент– конъюгированный фермент, состоящий из белковой части и простетической группы (кофермента).

Четвертичная структура белка – структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих фиксированное положение в пространстве (эпимолекула, мультимер).

Энзимология – раздел биохимии, изучающий генерирование и использование энергии в живых организмах.

Эпимолекула – белок, обладающий четвертичной структурой.

Сокращения, принятые в биохимии

АДФ – аденозиндифосфорная кислота

АМФ – аденозинмонофосфорная кислота

АТФ - аденозинтрифосфорная кислота

ВЖК – высшая жирная кислота

ГДФ – гуанозиндифосфорная кислота

ГМФ – гуанозинмонофосфорная кислота

ГТФ – гуанозинтрифосфорная кислота

ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота

КоА – кофермент А

НАД – никотинамидадениндинуклеотид

НАДф – никотинамидадениндинуклеотидфосфат

ПФ – пиридоксальфосфат

ПВК – пировиноградная кислота

РНК – рибонуклеиновая кислота

мРНК – матричная рибонуклеиновая кислота

рРНК – рибосомная рибонуклеиновая кислота

тРНК – транспортная РНК

ФАД – флавинадениндинуклеотид

ФМН – флавинмононуклеотид

ЩУК – щавелевоуксусная кислота

Библиографический список

1. Проскурина, И.К. Биохимия / И. К. Проскурина – М.: Владос, 2002. – 235 с.
2. Проскурина, И. К. Биохимия / И. К. Проскурина – М.: Академия, 2012. – 336с.
3. Михайлов, С. С. Спортивная биохимия: учебник/ С. С. Михайлов. – М.: Советский спорт, 2004. – 220 с.
4. Иванов В. Г. Практикум по органической химии: учеб. пособие для студ. высш. пед. учеб. заведений, обуч. по спец. "Химия". / В. Г. Иванов, О. Н. Гева, Ю. Г. Гаверова – М.: ACADEMIA, 2002. – 287 с.
5. Филиппович Ю. Б. и др. Практикум по общей Биохимии: Учеб. пособие для студентов хим. спец. хим. ин-тов/ Ю. Б. Филиппович, Т. А. Егорова, г. А. Севастьянова; Под общ. ред. Ю. Б. Филлиповича. – 2-е изд., перераб. – М.: Просвещение, 1982. – 311 с